Steun deze site. Koop via deze links: Nederlandstalige bierboeken, Engelstalige bierboeken, een bierig artikel of een ander artikel van Bol.com
Het kost je niets extra.

Shirts Hobbybrouwen 

 

 

 

mail info@hobbybrouwen.nl

Enzymen en bier

Iedere zelfbrouwer die met mout werkt heeft vast en zeker gehoord over enzymen die hun werk moeten doen tijdens het maischen. Maar wat zijn nu enzymen en wat doen ze nu precies? Dit artikel geeft antwoord op deze vragen. Daarnaast wordt inzichtelijk gemaakt dat enzymen van cruciaal belang zijn gedurende de gehele bierbereiding en worden de belangrijkste enzymen die actief zijn tijdens het maischen behandeld. Het artikel bevat veel ‘nieuwe’ informatie en inzichten en is vooral bedoeld voor de wat gevorderde brouwer.

Biokatalysatoren

Enzymen zijn opmerkelijke eiwitmoleculen. Het zijn fantastische stoffen die in staat zijn chemische processen te versnellen onder milde condities. Anders dan niet-biologische katalysatoren hebben ze geen extreme temperaturen, pH-waarden, druk of hoge concentraties nodig om hun werk goed te doen. Voor bijna elk biochemisch proces is er een enzym of een groep van enzymen beschikbaar. Je kunt zelfs stellen dat zonder enzymen er geen leven mogelijk is. Zonder enzymen verlopen de biochemische processen onder normale omstandigheden gewoon te langzaam. Wetenschappers hebben aangetoond dat enzymen chemische reacties tot maximaal 1012 (een miljoen maal miljoen) kunnen versnellen. De gemiddelde versnelling bedraagt 1010.
Enzymen zijn biokatalysatoren, dat wil zeggen dat ze chemische processen versnellen zonder daarbij zelf te veranderen. Men zegt wel eens dat ze niet verbruikt worden. Enzymen nemen echter wel deel aan de chemische reacties. Op welke wijze ze dat doen is voor elk enzym anders. Nadat ze de ene reactie hebben geactiveerd kunnen ze razend snel de volgende weer uitvoeren, de kracht van enzymen is voor een groot deel hieruit te verklaren. Een ander groot voordeel is dat de energie die nodig is voor het opgang brengen van een proces veel minder is dan bij niet-gekatalyseerde reacties. Je zou dit kunnen vergelijken met het aanmaken van een openhaardvuur. Met één lucifer kun je wel een krant aansteken en misschien met wat moeite een aanmaakhoutje maar niet een houtblok. Voor het aansteken van een houtblok heb je meer warmte (energie) nodig. Stel dat er een speciale openhaardvuurenzym zou bestaan dan zou het best kunnen zijn dat je voor het aansteken van een openhaard kunt volstaan met één lucifer.
 

De opbouw van enzymen

Zoals ik al aangaf zijn enzymen eiwitten. Eiwitten bestaan uit aaneenschakelingen van aminozuren, de kleinste eiwitverbindingen ook wel peptiden genoemd. Aminozuren zijn in feite de bouwstenen van de grote eiwitmoleculen. Het is onvoorstelbaar dat met slechts 20 aminozuren er duizenden enzymen aangemaakt kunnen worden. De aminozuren zijn met elkaar verbonden via peptidebindingen (CO-NH).

De algemene formule voor alle aminozuren is als volgt:

  NH2
   |
R-C-COOH
  |
  H

De letter staat hierbij voor een zijketen die per aminozuur verschillend is en het aminozuur speciale eigenschappen geeft.

De peptidebinding ziet er als volgt uit:


 

De volgorde van de aminozuren is zeer specifiek voor een bepaald enzym. In enzymen komen ketens voor met 100 tot 1000 aminozuren. De ketens worden door levende cellen in eerste instantie aangemaakt als rechte ketens maar deze veranderen na te zijn aangemaakt ongelofelijk snel tot driedimensionale spiralen met specifieke vouwen. Een enzym kan bestaan uit meerdere spiralen met verschillende opbouw. Er ontstaat zo een zeer ingewikkelde structuur die door allerlei stabiliserende factoren zoals waterstofbruggen bij elkaar wordt gehouden. Wanneer deze structuur verloren gaat door bijvoorbeeld oververhitting verliest het enzym zijn werking.

Aan de buitenkant van elk enzym bevindt zich een uniek gedeelte dat de actieve zijde wordt genoemd. De actieve zijde is onder te verdelen in een plek waar de stof wordt herkend waarop het enzym werkzaam is en een plek waar de chemische reactie plaatsvindt.

Veel enzymen bezitten speciale bestanddelen die noodzakelijk zijn voor hun activiteit maar die niet afkomstig zijn van aminozuren. Deze bestanddelen bestaan vaak uit vitamines en metaalionen. Vitamines zijn dus noodzakelijk om enzymen te laten werken! Verder maken ook vaak metaalionen onderdeel uit van enzymen. Zo heeft alfa-amylase calciumionen nodig voor de stabiliteit. En een aantal enzymen die werkzaam zijn bij de vergisting werken beter als er een zeer kleine hoeveelheid zinkionen aanwezig is in het brouwwater.
 

Heel veel enzymen

De werking van enzymen is zeer selectief en specifiek. Ze zijn zeer selectief omdat ze werkzaam zijn op een bepaalde stof of groep van stoffen. De stof waarop een enzym werkzaam is wordt substraat genoemd. Specifiek zijn ze te noemen omdat ze één bepaalde handeling uitvoeren met de stoffen waarop ze werkzaam zijn. Gezien de verscheidenheid aan biochemische processen bestaan er zeer veel enzymen. Elk organisme heeft zijn eigen enzymen en wetenschappers kunnen dan ook aan de hand van de structuur van een enzym de herkomst daarvan herkennen.

Namen van enzymen

De namen van enzymen zijn afgeleid van het substraat waarop het enzym werkzaam is. Enzymen zijn in staat om grote eiwit-, suiker- en vetmoleculen af te breken. Achter de naam van het substraat wordt de uitgang '-ase' toegevoegd. Zo heet het enzym dat de suiker sucrose afbreekt sucrase.

Eiwitsplitsende enzymen worden proteolytische enzymen genoemd terwijl enzymen die grote suikermoleculen afbreken (zetmeel en hemicellulose) cytolytische enzymen genoemd worden. Vetafbrekende enzymen worden aangeduid met de term lipasen.

Je hebt enzymen die stukjes aan de uiteinden van lange ketens afbreken (bijvoorbeeld van zetmeel). Deze enzymen worden exo-enzymen genoemd. Daarnaast heb je enzymen die in staat zijn inwendig in een macromolecuul lange ketens te verbreken. Dergelijke enzymen worden endo-enzymen genoemd.
 

Unieke herkenning substraat

Zoals reeds aangestipt zijn enzymen zeer selectief in hun substraat. Enzymen gebruiken daarvoor een tweetal unieke herkenningsmechanismen.

Slot en sleutel

Het slot en sleutel mechanisme houdt in dat het substraat als een sleutel past in het slot dat zich op het enzym bevindt. Bij dit mechanisme zijn er meerdere niveaus van specificiteit mogelijk. Per slot van rekening kan een slot meer of minder complex of exclusief gemaakt worden.

Handschoen

Het andere mechanisme kun je vergelijken met een handschoen. Wanneer het substraat zich bindt aan het enzym past de vorm van het enzym zich aan waardoor de actieve zijde van het enzym in de juiste positie wordt gebracht waardoor de katalyse van de reactie kan plaatsvinden. Verschillende stoffen kunnen zich binden aan het enzym maar alleen het juiste substraat zorgt voor de perfecte vormverandering.
 

Optimale werking enzymen

Voor ons zelfbrouwers zal het geen geheim zijn dat de werking van enzymen sterk afhankelijk is van de temperatuur en pH-waarde van de omgeving. Daarnaast bestaan er nog een viertal minder bekende factoren die een rol spelen, namelijk de concentratie van het substraat, de affiniteit van het enzym met het substraat en inhibitie (belemmerde werking) en degeneratie van het enzym.

Temperatuur

Net als elke andere chemische reactie stijgt de enzymatische reactie met de temperatuur. Omdat enzymen eiwitten zijn die kunnen degenereren kan de temperatuur niet onbeperkt verhoogd worden. (Degenereren is een term voor het veranderen van de structuur van het enzym, waardoor deze zijn werkzaamheid verliest.) Het veranderen van de structuur van een eiwit door hitte kennen we natuurlijk allemaal. Immers, wie van ons heeft er nog nooit een hardgekookt eitje bij het ontbijt gehad?

De activiteit van een enzym stijgt dan ook tot een maximale waarde bij het verhogen van de temperatuur en daalt vervolgens daarna snel. De versnelling van de reactie wint het dan niet meer van het teloor gaan van het enzym. In de grafiek "Optimale temperatuur" is het typische verloop van de verhoging van de enzymactiviteit afgezet tegen de stijging van de temperatuur. Bij de grafiek zijn bewust geen waarden voor de temperatuur vermeld omdat elk enzym een eigen optimale temperatuur heeft. Dit heeft natuurlijk alles te maken met de structuur van het enzym en de temperatuur waarbij de degeneratie plaatsvindt.

pH-waarde

De structuur van enzymen verandert niet alleen door toevoeging van hitte maar ook veranderingen van de pH-waarde. Dit komt omdat de stabiliteit van enzymen onder andere te danken is aan zogenaamde waterstofbruggen. En waterstofbrug is een binding tussen atomen van verschillende moleculen via een waterstofatoom. Het is dus een intramoleculaire binding die vooral voorkomt met stikstof-, zuurstof-, fluor- en chlooratomen. Hiervoor hebben we gezien dat in enzymen veelvuldig stikstof- en zuurstofmoleculen aanwezig zijn. Doordat enzymen zeer grote macromoleculen zijn die op een bepaalde manier gevouwen zijn kunnen er tussen delen van deze moleculen ook waterstofbruggen ontstaan.
Zoals jullie weten geeft de pH-waarde de in oplossing zijnde concentratie aan waterstofionen weer. Bij verandering van de pH wijzigt deze concentratie zich en komen de waterstofbruggen meer of minder onder druk te staan. Delen van het enzym kunnen daardoor ioniseren en zich afsplitsen. Daarnaast heeft een verandering van de pH ook invloed op de binding van het substraat aan het enzym.
De grafiek "Optimale pH-waarde" geeft de afhankelijkheid van de enzymactiviteit op de pH weer. Het effect van een kleine verandering van de pH is in het algemeen niet zo groot als die van een temperatuursverandering.

De hoeveelheid enzymen en de concentratie van het substraat

De snelheid waarmee enzymen het substraat kunnen afbreken is natuurlijk ook afhankelijk van de concentraties van het enzym en het substraat. Bij een grote hoeveelheid substraat, zoals het geval is met zetmeel aan het begin van het maischen, is de snelheid waarmee deze afgebroken wordt afhankelijk van de concentratie aan zetmeelsplitsende enzymen (alfa- en beta-amylase). Een grotere hoeveelheid beta-amylase betekent dat de afbraak sneller zal verlopen. Men zegt dan dat het enzym verzadigd is. Als echter het grootste gedeelte van het zetmeel afgebroken is zal de afbraak minder snel verlopen. Het toevoegen van extra enzymen zal dan de afbraak niet meer versnellen. De snelheid van afbraak is dan afhankelijk van de concentratie van het substraat. Hoe minder substraat des te langer zal de afbraak duren. Het een en ander betekent dat de hoeveelheid suikers die tijdens het maischen per tijdseenheid gevormd wordt bij het begin van de versuikeringtemperatuur veel groter zal zijn dan tegen het einde van de enzympauze.

Affiniteit met het substraat

Het langzamer gaan werken van de enzymen kan ook een gevolg zijn van het afnemen van de affiniteit van het enzym met zijn substraat. Dit kan doordat het enzym het substraat stukje voor beetje afbreekt. Zo hebben onderzoekers aangetoond dat de affiniteit van alfa- en beta-amylase met de grote zetmeelketens groter is dan met de kleinere ketens die het gevolg zijn van de werking van die enzymen.

Inhibitie

Het verminderen van de werking van de enzymen wordt door een deel ook veroorzaakt door productinhibitie (inhibitie betekent remming). We hebben hiervoor al gezien dat enzymen gebruik maken van speciale mechanismen zoals het sleutel-slot-mechanisme. Het spreekt voor zich dat ook delen van de sleutel in het slot passen en dat als deze in het slot steken het insteken van een andere sleutel belemmerd wordt. Zo komt het dat de werking van beta-amylase geremd wordt in aanwezigheid van een grote hoeveelheid maltose.

Degeneratie

Zoals ik hiervoor heb aangegeven bij de behandeling van de invloed van de temperatuur op de werking van enzymen is de degeneratie van enzymen al volop aan de gang bij de optimale temperatuur. Uit een internetdiscussie van een tijd terug is mij gebleken dat zelfbrouwers wat moeite hebben om dit aan te nemen. De meesten van ons hebben geleerd dat bij 63ºC het enzym beta-amylase optimaal werkt en dat het langer aanhouden van genoemde temperatuur meer vergistbare suikers oplevert. Wanneer je echter 60ºC aanhoudt voor de werking van beta-amylase zal er bij een verlenging van de enzympauze meer vergistbare suiker gevormd worden omdat het enzym minder degenereert en langer zijn werk kan doen. De grafieken "Overleving alfa-amylase " en "Overleving beta-amylase" afkomstig uit het boekje Brewing, geschreven door de professoren Micheal J. Lewis en Tom W. Young, illustreren dit.


 

Je zou dit enigszins kunnen vergelijken met de actieradius van een auto. Als een auto op topsnelheid rijdt gaat hij wel op zijn hardst maar verbruikt hij ook de meeste benzine. Met een volle tank benzine zal hij niet zo veel kilometers maken dan wanneer hij wat zachter rijdt. Als nu bij topsnelheid ook nog eens de motor van de auto supersnel slijt wordt de tank misschien nog niet eens leeggereden.
De afgelopen tijd heb ik diverse keren gebrouwen door 60ºC aan te houden in plaats van 63ºC en de vergistinggraad is bij mij aanmerkelijk hoger. Het verschil in vergistingpercentage bedraagt bij mij tussen de 5 en 8%.
Naast de vermindering van de degeneratie van beta-amylase heeft ook de alfa-amylase, zoals je uit de grafieken kunt aflezen veel minder last van degeneratie. Overigens doorloop je bij het verhogen van de temperatuur om naar de enzympauze van de alfa-amylase te gaan natuurlijk ook de 63ºC, waarbij beta-amylase even full speed kan gaan.
Tenslotte merk ik nog op dat je om een vroegtijdige degeneratie van alfa-amylase tegen te gaan je veel beter bij 70ºC een enzympauze kunt houden dan de in veel recepten vermelde 73ºC.

Zonder enzymen geen bier

Bij de bierbereiding spelen enzymen een bijzonder belangrijke rol. Als brouwer manipuleren we biologische processen en deze zijn zoals we al zagen zonder enzymen niet mogelijk.

Vermouting

Om gerst geschikt te maken voor het brouwproces moet het vermout worden. Bij het moutproces bootst men de natuur na. Het kiempje dat in de gerstekorrel zit heeft voedingsstoffen nodig om te kunnen uitgroeien tot een volwaardig plantje. Deze zijn opgeslagen in het meellichaam. Bij het begin van het kiemen worden enzymen aangemaakt die de voedingstoffen vrijmaken. Zo wordt er hemicellulase aangemaakt die in staat is de hemicellulose af te breken, die als onderdeel van een soort beschermlaag rond de zetmeelkorrels aanwezig is. Polysacchariden (suikerverbindingen), eiwitten en vetten moeten worden afgebroken om te kunnen dienen als bouwstoffen voor het nieuwe plantje.
Door te spelen met de temperatuur, vochtigheidsgehalte en kiemingstijd kan de mouter het afbraakproces sturen. Om het kiemen te stoppen droogt men het graan bij hoge temperaturen (eesten wordt dit genoemd). Je krijgt dan mout en geen gerstplantjes! Tegenwoordig laat men het meellichaam veel verder oplossen in de mouterij dan in het verleden. Het gevolg hiervan is dat we bij een hogere temperatuur kunnen inmaischen (50ºC of hoger) als we een bier brouwen met geen of weinig ongemoute granen. Het aanhouden van enzympauzes bij 37ºC en 45ºC is niet meer nodig. Concluderend kunnen we stellen dat een gedeelte van het werk van de brouwer is overgenomen door de mouter.

Maischen

Bij het maischen gaat het ook bijna puur en alleen om de werking van enzymen. Er bestaan diverse maischmethoden die ten doel hebben verschillende bieren te brouwen. Hierover is zoveel te schrijven dat ik me heb voorgenomen daaraan een apart artikel te wijden. Dat houden jullie dus te goed.
Daar dit artikel gaat over enzymen zal ik in de volgende paragraaf de enzymen die het belangrijkst zijn bij het maischen behandelen.

Gisting

Het zal jullie denk ik niet meer verbazen dat alle chemische reacties die plaatsvinden bij de gisting gebeuren onder invloed van enzymen. De gistcel is in feite niets anders dan een enzymfabriekje! Het gaat te ver om al deze enzymen te behandelen. Het is echter wel aardig te vermelden dat biergist een belangrijke rol heeft gespeeld bij de ontdekking van enzymen. In 1897 ontdekte Eduard Buchner namelijk dat een extract afkomstig van dode biergistcellen in staat was suiker om te zetten in alcohol en koolzuur. Hij vermoedde dat een bepaalde levensvorm die hij 'zymase' noemde verantwoordelijk was voor de geconstateerde vergisting. Het geheim van de vergisting is later ontrafeld door Embden en Meyerhof. Nu weten we dat bij de zogenoemde Embden-Meyerhof-Parnas cyclus waarbij glucose omgezet wordt tot pyruvaat in totaal 10 verschillende enzymen vereist zijn. Voor het omzetten van pyruvaat naar ethanol zijn er nog twee enzymen nodig. Zymase bestaat dus in feite uit totaal 12 enzymen!

Lagering

Zoals ik in het vorige nummer van dit blad heb geschreven zijn aan de lagering ook enzymatische aspecten verbonden. Ten gevolge van autolyse kunnen eiwitsplitsende enzymen uit de gistcellen vrijkomen. Door de werking van deze enzymen verminderen de volmondigheid en schuimhoudbaarheid.

De kwaliteit van ons bier wordt dan ook van het begin tot het eind bepaald door enzymen.
 

De voornaamste enzymen bij het maischen

Omdat bepaalde enzymen van zo'n overheersende betekenis zijn bij het maischen wil ik bij een aantal daarvan wat uitgebreider stilstaan.

Beta-glucanase

De zetmeelkorrels in het meellichaam van een gerstekorrel zijn omgeven door een netwerk van eiwitten, cellulose en hemicellulose die met elkaar verbonden zijn door beta-glucanen. Glucanen zijn polysacchariden, lange suikerketens dus. Bij temperaturen boven de 80ºC kan beta-glucaan met water een gel vormen die de filtreerbaarheid van gehopte wort en gelagerd bier behoorlijk kan bemoeilijken.
Over de rol van beta-glucaan bij het filteren van afgekoelde gehopte wort is de laatste jaren in de vaktijdschriften voor de professionele brouwers veel aandacht geweest. Voor ons zelfbrouwers is het allemaal iets minder van belang. Wij filteren onze wort niet zo scherp na het koken en filteren zeker niet het bier kristalhelder voordat we het bottelen. Voor de weinigen onder ons die wel hun bier filteren is het raadzaam wat meer te weten over het vrijkomen van beta-glucaan en de werking van het enzym beta-glucanase. Voor de anderen is het misschien wel aardig om kennis te nemen van een stukje enzymwerking waar je als zelfbrouwer geen benul van hebt maar de professionele brouwers wel behoorlijk bezighoudt.
Beta-glucaan komt vrij door de werking van het enzym carboxypeptidase, ook wel solubilase genoemd. Tijdens het kiemen wordt de gevormde beta-glucaan afgebroken door beta-glucanase. Het probleem van beta-glucaan in het wort wordt veroorzaakt door het feit dat het enzym solubilase veel beter bestand is tegen de verhitting van het groenmout tijdens het eesten dan beta-glucanase. Gedurende het maischen wordt er door solubilase beta-glucaan vrijgemaakt terwijl deze in onvoldoende mate afgebroken worden door de hoeveelheid beta-glucanase die het eesten wel overleeft. Wanneer ingemaischt wordt op een hogere temperatuur komt beta-glucanase er helemaal niet meer aan te pas omdat het enzym bij een temperatuur boven de 50 - 55ºC zeer snel degenereert. Daarentegen blijft solubilase zijn werk doen tot 70ºC. Inmaischen bij 37ºC en het aanhouden van een enzympauze bij deze temperatuur is dan ook een effectieve methode om de hoeveelheid beta-glucaan te beperken.

Beta-amylase

Het zogenaamde versuikeringenzym beta-amylase is een exo-enzym. Het valt de uiteinden van onvertakte (amylose) en vertakte (amylopectine) zetmeelketens aan. Door de werking van beta-amylase ontstaat er maltose, een suiker bestaande uit twee glucose moleculen, en een zetmeelketen die iets kleiner is geworden. Beta-amylase is in staat in een hoog tempo zijn werk te doen, vooral als grote zetmeelketens voorhanden zijn waarmee het een grote affiniteit heeft. Door wetenschappers wordt het niet uitgesloten dat een enzymmolecuul in staat is snel achter elkaar meerdere maltosemoleculen af te breken van één zetmeelketen voor het weer met een nieuwe keten begint. Met kleinere zetmeelketens heeft een veel lagere affiniteit en is de snelheid waarmee het enzym zijn werk doet bij dergelijke ketens veel lager. Ook verlangzaamt het enzym en stopt het zelfs als het een knooppunt tegenkomt van een amylopectineketen.
Als beta-amylase voldoende tijd wordt gegeven is het in staat amylose bijna volledig af te breken tot maltose. Bij amylopectine worden alleen de uitstekende delen van zo'n molecuul afgebroken. Maar liefst 85 tot 90% van het potentiële maltose is ingesloten door knooppunten en daardoor niet bereikbaar voor beta-amylase. Een amylopectine molecuul dat niet meer afgebroken kan worden door beta-amylase wordt beta-grens dextrine genoemd. Daar de verhouding amylose - amylopectine gelijk staat aan 75-80% : 20-25% is een werking van alfa-amylase een absoluut vereiste om te komen tot een wort met een goede vergistbaarheid.
De temperatuur waarbij het enzym voor langere tijd het effectiefste werkt bedraagt 55 tot 60ºC. Het aanhouden van een enzympauze bij deze temperatuur zorgt voor bieren met een hogere vergistinggraad. Deze temperatuur ligt dus zo’n 5 graden lager dan de zogenaamde optimale temperatuur van beta-amylase. Bijkomend voordeel van het aanhouden van een iets lagere temperatuur is dat het enzym alfa-amylase ook minder degenereert .

Alfa-amylase

Het is voor ons brouwers maar gelukkig dat alfa-amylase een endo-enzym is. Het enzym is in staat op vrijwel willekeurige plaatsen in de zetmeelketens verbindingen tussen aaneengeregen glucosemoleculen te verbreken. De verbindingen tussen de glucosemoleculen bij knooppunten van amylopectine worden echter altijd in stand gelaten. Doordat het enzym op willekeurige plaatsen in de zetmeelketen werkt vormt het pas vergistbare suikers tegen het einde van het maischen als er alleen nog maar relatief kleine moleculen in oplossing zijn. Omdat dan de omstandigheden voor een optimale werking van het enzym minder gunstig zijn (door degeneratie en verminderde affiniteit) levert de directe werking van alfa-amylase weinig vergistbare suikers. Daar het enzym echter ook werkzaam is onder de 65ºC draagt het per saldo wel in grote mate bij aan de vergistbaarheid van het wort. Door het verbreken van de inwendige ketens van amylopectine komen er zetmeeluiteinden vrij die door beta-amylase kunnen worden afgebroken.
Volgens de laatste inzichten kun je het beste voor een langdurige werking van alfa-amylase voor dit enzym een enzympauze aanhouden bij 65 tot 75ºC.

Peptidasen

Voor de afbouw van eiwitten zijn een hele rij enzymen actief. Ik noem hier endopeptidasen, exopeptidasen, carboxypeptidasen, dipeptidasen en aminopeptisasen. De enzymen zijn optimaal werkzaam tussen de 40 en 60ºC, maar zelfs bij 60 - 75ºC zijn er eiwitsplitsende enzymen actief. Om de enzymen optimaal hun werk te laten doen wordt er vaak een enzympauze aangehouden tussen de 47 en 53ºC.
Tijdens het maischen zijn vooral de endopeptidasen, exopeptidasen, carboxypeptidasen actief. De endopeptidasen zijn in staat de zeer grote eiwitmoleculen op willekeurige plaatsen af te breken op een wijze die enigszins vergelijkbaar is met de werking van alfa-amylase. Carboxylpeptidasen zijn verantwoordelijk voor maar liefst 80% van de aminozuren die bij het maischen vrijkomen. Voor de dipeptidasen en aminopeptisasen zijn de normale maischomstandigheden qua pH en temperatuur zodanig ongunstig dat deze enzymen voor het vrijkomen van aminozuren gedurende het maischproces van ondergeschikte betekenis zijn. Bij het kiemen van de gerst zijn de omstandigheden voor deze enzymen een stuk beter en leveren ze wel een bijdrage aan de vorming van aminozuren.
Ik vermoed dat veel zelfbrouwers zich niet realiseren dat de afbouw van eiwitten ook plaatsvindt bij de enzympauzes die aangehouden voor een optimale werking van beta- alfa-amylase. Boven de 70ºC worden de eiwitsplitsende enzymen weliswaar snel geïnactiveerd maar uit de mout komt er ook een stroom ‘nieuwe’ enzymen vrij door het verder oplossen van moutbestanddelen.
Doordat er steeds nieuwe grote eiwitten in oplossing komen neemt de hoeveelheid uitvlokbare grote eiwittenmoleculen tijdens het maischen niet af. Wel worden de hoeveelheden kleine eiwitmoleculen en aminozuren steeds groter. Daar er een grote hoeveelheid aminozuren bij hoge temperaturen wordt gevormd is het mogelijk in te maischen bij hoge temperaturen. De gist komt zo geen aminozuren te kort voor de opbouw van nieuwe gistcellen. Omhoog met die inmaischtemperatuur dus.
 

Referenties

  1. Tim Bugg, An Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry, Blackwell Science Ltd Oxford 1997.
  2. Michael J. Lewis en Tom W. Young, Brewing, Chapman and Hall London 1995.
  3. Prof. Ludwig Narziß, Abriß der Bierbrauerei, Ferdinand Enke Verlag Stuttgart, 5e druk 1986.
  4. Wolfgang Kunze, Technology Brewing and Malting, VLB Berlin 1996.
  5. Prof. Dr. sc. Gerolf Annemüller, Dipl.-Ing Tomas Bauch, Dr. rer. nat. Renate Nagel en Dr.-Ing. Wolfgang Böhm, Der Endo-beta-Glucanasegehalt - ein maß für die "cytolytische kraft" des Malzes?, Brauwelt nr. 5/6(1995), Verlag Hans Carl Nürnberg.
  6. Annett Linemann en Eckhard Krüger, Structur-Eigenschafts-Beziehungen von beta-Glucan bei der Bierherstellung, Brauwelt nr. 27(1996), Verlag Hans Carl Nürnberg

  7.  

Eerdere publicatie

Dit artikel is eerder gepubliceerd geweest in het vakblad voor de amateur wijn-, bier- en likeurmaker en verwante hobby's Proost, nr. 29, sept./okt. 1998.